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<!DOCTYPE html>

<title>Iodopsine</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Iodopsine</span></h1>

</header>

</div>

<p><b>Iodopsin (Jodopsin)</b> ist die Sammelbezeichnung für die Farbsehpigmente der <a href="Zapfen_(Auge)" title="Zapfen (Auge)">Zapfen</a> von <a href="Tiere" class="mw-redirect" title="Tiere">Tieren</a> (einschließlich des Menschen). Es handelt sich um <a href="Photopsin" title="Photopsin">Photopsine</a> (das sind <a href="Protein" title="Protein">Proteine</a>), die kovalent an das <a href="Chromophor" title="Chromophor">Chromophor</a> 11-cis-<a href="Retinal" title="Retinal">Retinal</a> (Typs 1) binden. Pigmente, deren Eiweißbestandteil Photopsin als Chromophor 3,4-Dehydro-11-cis-Retinal (Typs 2) bindet, werden nicht als Iodopsin bezeichnet, sondern als <a href="Cyanopsin" title="Cyanopsin">Cyanopsin</a>. Die Absorptionsmaxima der drei Iodopsine des Menschen sind:

</p>

<ul><li>560 nm: rot-sensitives L-Iodopsin mit L-Photopsin, <a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P04000">P04000</a>. Defekte am <i>OPN1LW</i>-Gen sind die Ursache der <a href="Protanopie" title="Protanopie">Protanopie</a></li>

<li>530 nm: grün-sensitives M-Iodopsin mit M-Photopsin, <a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P04001">P04001</a>. Defekte am <i>OPN1MW</i>-Gen sind die Ursache der <a href="Deuteranopie" title="Deuteranopie">Deuteranopie</a></li>

<li>420 nm: blau-sensitives S-Iodopsin mit S-Photopsin, <a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P03999">P03999</a>. Defekte am <i>OPN1SW</i>-Gen sind die Ursache der <a href="Tritanopie" title="Tritanopie">Tritanopie</a></li></ul>

<p>Im Tierreich kommen neben diesen Sehpigmenten mit Retinal 1 als Chromophor auch

</p>

<ul><li>340 nm: ultraviolett-sensitives UV-Iodopsin mit UV-Photopsin und</li>

<li>620 nm: infrarot-sensitives XL-Iodopsin mit XL-Photopsin</li></ul>

<p>vor.

</p><p>Iodopsine enthalten 350 bis 360 Aminosäuren und sind <a href="Membranprotein" title="Membranprotein">Membranproteine</a>, die zu den <a href="G-Protein-gekoppelter_Rezeptor" class="mw-redirect" title="G-Protein-gekoppelter Rezeptor">G-Protein-gekoppelten Rezeptoren</a> zählen.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Genetik">Genetik</h2></div>

<th>Genetischer Defekt

</th>

<th>Möglicher Phänotyp

</th></tr>

<tr>

<td>Totalverlust eines Grün-Gens</td>

<td>grünblind, dichromat

</td></tr>

<tr>

<td>Hinzufügung eines Grün-Gens</td>

<td>normal

</td></tr>

<tr>

<td>Hybrid-Gene</td>

<td>rotblind, dichromat<br>grünschwach, trichromat<br>rotschwach, trichromat

</td></tr></tbody></table>

<p>Die Gene für das L- und M-Photopsin des Rot- und des Grün-Pigments liegen auf dem <a href="X-Chromosom" title="X-Chromosom">X-Chromosom</a>, das Gen für das S-Photopsin des Blau-Pigments auf dem Chromosom Nr. 7.

</p><p>Das Gen für das rotempfindliche L-Photopsin liegt bei jedem Menschen nur einmal vor, das Gen für das grünempfindliche M-Photopsin dagegen kann, individuell verschieden, in ein bis drei <a href="Repetitive_DNA" title="Repetitive DNA">Repeats</a> als Tandem vorliegen. Damit ist es möglich, dass bei der <a href="Meiose" title="Meiose">Meiose</a> auch ungleiche homologe <a href="Rekombination_(Genetik)" title="Rekombination (Genetik)">Rekombinationen</a> auftreten können. Da sich die beiden Gene sehr ähnlich sind, kommt es während der Meiose auch zu Paarungen zwischen den homologen Chromosomen, bei welchen sich die sehr ähnlichen Basen-Sequenzen der Gene für L-Opsin und für M-Opsin gegenüberliegen. Je nach Lage des Überkreuzungspunktes kommt es zu unterschiedlichen Ergebnissen des <a href="Crossing-over" title="Crossing-over">crossing over</a>. Ob nun eine der <a href="Farbfehlsichtigkeit" class="mw-redirect" title="Farbfehlsichtigkeit">Farbfehlsichtigkeiten</a> auftritt, hängt davon ab, ob nach der Befruchtung das zweite Geschlechtschromosom einen Defekt kompensieren kann. Bei Frauen verhindert ein zweites, unverändertes X-Chromosom eine Fehlsichtigkeit. Zeigt aber das zweite X-Chromosom die gleichen Abweichungen, können auch Frauen rot- oder grün-blind oder -schwach sein. Da bei Männern das Y-Chromosom keine zu den Photopsin-Genen homologen Gene aufweist, tritt bei ihnen ein Defekt mit hundertprozentiger Wahrscheinlichkeit auf.

</p><p>Eine Verdopplung des Rot-Gens ist sehr selten, weil es am Ende<sup id="cite_ref-2" class="reference"><a href="#cite_note-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> der Kette der hintereinander aufgereihten Photopsin-Gene liegt.

</p><p>Hybride Gene entstehen durch Austausch von Abschnitten zwischen Rot- und Grün-Gen. Je nach Anteil der einzelnen Gen-Abschnitte kommt es zum Ausfall des Rot- oder Grün-Gens oder zur Ausbildung von Pigmenten mit abweichenden Absorptionsmaxima. So genügt es, dass beim Grün-Photopsin an der Position 285 die <a href="Aminos%C3%A4ure" class="mw-redirect" title="Aminosäure">Aminosäure</a> <a href="Alanin" title="Alanin">Alanin</a> durch die Aminosäure <a href="Threonin" title="Threonin">Threonin</a> ausgetauscht wird, damit das Absorptionsmaximum des von diesem M-Photopsin gebildeten Pigments von 535 nm nach 549 nm verschoben ist.<sup id="cite_ref-JN_3-0" class="reference"><a href="#cite_note-JN-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-JM_4-0" class="reference"><a href="#cite_note-JM-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Evolution">Evolution</h2></div>

<p>Die Basensequenzen der Rot- und Grün-Gene stimmen zu 98 Prozent überein. Sie sind durch Duplikation aus einem einzigen Vorläufergen entstanden. Da Neuweltaffen auf dem X-Chromosom nur ein einziges Sehpigment haben, muss die Verdopplung nach der Trennung der Genpools der Vorfahren der <a href="Altweltaffen" title="Altweltaffen">Alt-</a> und <a href="Neuweltaffen" title="Neuweltaffen">Neuweltaffen</a> durch das Auseinanderdriften von Afrika und Südamerika durch die <a href="Kontinentalverschiebung" class="mw-redirect" title="Kontinentalverschiebung">Kontinentalverschiebung</a> vor etwa 40 Millionen Jahren erfolgt sein.

</p><p>Die <a href="Aminos%C3%A4uresequenz" title="Aminosäuresequenz">Aminosäuresequenz</a> des Rot-Photopsins unterscheidet sich nur in 15 der 364 Aminosäuren vom M-Photopsin, zum S-Photopsin und zum <a href="Skotopsin" title="Skotopsin">Skotopsin</a> des Rhodopsins bestehen wesentlich mehr Unterschiede.<sup id="cite_ref-JN_3-1" class="reference"><a href="#cite_note-JN-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-JM_4-1" class="reference"><a href="#cite_note-JM-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Siehe_auch">Siehe auch</h2></div>

<ul><li><a href="Opsin" title="Opsin">Opsin</a>: mit einer Übersicht zu den gängigen Begriffen mit der Endung <i>-opsin</i></li>

<li><a href="Photopsin" title="Photopsin">Photopsin</a>: Proteinbestandteil der Pigmente mit Retinal 1 oder Retinal 2 für das Farbsehen</li>

<li><a href="Cyanopsin" title="Cyanopsin">Cyanopsin</a>: Pigment aus Photopsin und Retinal 2 für das Farbsehen der Süßwasserfische</li>

<li><a href="Rhodopsin" title="Rhodopsin">Rhodopsin</a>: Pigment aus Skotopsin und Retinal 1 für <a href="Skotopisches_Sehen" class="mw-redirect" title="Skotopisches Sehen">skotopisches Sehen</a></li>

<li><a href="Porphyropsin" title="Porphyropsin">Porphyropsin</a>: Pigment aus Skotopsin und Retinal 2 für skotopisches Sehen der Süßwasserfische</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-1">↑</a></span> <span class="reference-text">J K Bowmaker, H J Dartnall: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Visual pigments of rods and cones in a human retina.</cite> In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">The Journal of Physiology</cite>. 298. Jahrgang, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>1</span>, 1. Januar 1980, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>501–511</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1113/jphysiol.1980.sp013097">10.1113/jphysiol.1980.sp013097</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7359434?dopt=Abstract">PMID 7359434</a> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Iodopsine&rft.atitle=Visual+pigments+of+rods+and+cones+in+a+human+retina.&rft.au=J+K%26%2332%3BBowmaker%2C%26%2332%3BH+J%26%2332%3BDartnall&rft.date=1980-01-01&rft.doi=10.1113%2Fjphysiol.1980.sp013097&rft.genre=journal&rft.issue=1&rft.jtitle=The+Journal+of+Physiology&rft.pages=501-511&rft.pmid=7359434&rft.volume=298.+Jahrgang" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-2"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-2">↑</a></span> <span class="reference-text">Fehler in der Quelle?</span>

</li>

<a href="Jeremy_Nathans" title="Jeremy Nathans">Jeremy Nathans</a>: <cite style="font-style:italic">Die Gene für das Farbensehen</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Spektrum der Wissenschaft</cite>. April 1989, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>68<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>ff</span>. (<a rel="nofollow" class="external text" href="http://slideplayer.org/slide/648325/">slideplayer.org</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Iodopsine&rft.atitle=Die+Gene+f%C3%BCr+das+Farbensehen&rft.au=Jeremy+Nathans&rft.btitle=Spektrum+der+Wissenschaft&rft.date=1989-04&rft.genre=book&rft.pages=68+ff." style="display:none"> </span></span>

</li>

Jürgen Martin: <cite style="font-style:italic">Wenn Rot nicht Rot ist</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Spektrum der Wissenschaft – Spezial</cite>. Heft 5: <i>Farben</i>, 2005, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>74<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>ff</span>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Iodopsine&rft.atitle=Wenn+Rot+nicht+Rot+ist&rft.au=J%C3%BCrgen+Martin&rft.date=2005&rft.genre=journal&rft.issue=Heft+5%3A+Farben&rft.jtitle=Spektrum+der+Wissenschaft+-+Spezial&rft.pages=74+ff." style="display:none"> </span></span>

</li>

</ol></div><div><div class="zim-footer">

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